[发明专利]改性乳的制造方法

说明书

技术领域

[关联申请的记载]

本发明主张日本专利申请：日本特愿2008-250111号(2008年9月29日申请)的优先权，引用该申请的全部记载内容记载到本说明书中。

本发明涉及处理原料乳使蛋白质脱酰胺酶的反应性提高，并使该酶作用于原料乳而制造改性乳的方法以及使用该改性乳制造乳制品的方法。

背景技术

生奶(刚由牛挤出的奶)不仅被作为牛奶饮用，也使用牛奶制作冰淇淋、酸奶、奶酪、奶粉、乳酸菌饮料等，使用由生奶分离出的奶油制造黄油，或加工成各种乳制品，使我们每日的饮食丰富多彩。

决定这些乳制品的“可口程度”的重要指标之一可以举出源自乳脂的浓厚且奶油般口感的程度，该口感可以说与乳制品的脂肪含量密切相关。近年来，作为决定商品价值的要因，以及“低价格”、“低卡路里”之类消费者对购买便宜或健康的关心也不断提高。随着上述需求扩大，无脂肪、低脂肪的乳脂含量少的乳制品受到大量开发，但其味依然清淡似水，欠缺奶味，绝对无法满足消费者。因此，要求开发出即使乳脂含量低、或者不增加乳脂含量也能够满足消费者的可口的乳制品。

但是，食品产业目前在众多领域中利用酶。作为利用酶的优点，可以举出在温和的条件下仅作用于特定物质、另外对味道的影响小。为了各种目的，利用上述酶的优异性质，进行食品的开发、改进或制造工序的改良。

特别是作为对乳制品赋予加入乳脂时那样的浓厚且奶油般口感的新型的酶，蛋白质脱酰胺酶受到关注。该酶是作用于蛋白质中的谷氨酰胺残基、催化脱酰胺化反应的酶，也被称为蛋白质谷氨酰胺酶(以下，PG)。蛋白质中的谷氨酰胺残基被PG转化为谷氨酸残基，因为产生羧基，所以引起蛋白质的负电荷增加、静电斥力上升、等电点下降、水合力增加等。已知结果使得蛋白质的溶解性、水分散性增加、乳化力、乳化稳定性提高等各种功能特性提高(非专利文献1、2、专利文献1~4)。已知如果将具有上述特征的PG用于酸奶或奶酪等乳制品，则使润滑的口感提高 (专利文献4)，期待即使在PG将乳制品的脂肪减少时也赋予奶本来的浓厚且奶油般的口感。

但是，牛奶中包含的3.0~3.5%的乳蛋白质大致分为酪蛋白和乳清(whey)蛋白质2种。相对于总蛋白质，酪蛋白占约80%，乳清蛋白质占约20%。酪蛋白由αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白、β-酪蛋白、κ-酪蛋白4种成分构成，乳清蛋白质由α-乳白蛋白和β-乳球蛋白构成。

迄今为止，有若干关于PG对上述乳蛋白质的作用的报告。非专利文献1中，记载了PG对α-、β-酪蛋白的反应性高、对α-乳白蛋白或α-乳球蛋白欠缺反应性的内容。另外，非专利文献3及专利文献3中，记载了与未变性状态相比，PG对α-乳白蛋白的反应性在熔球状态、即蛋白质的变性过程中的中间状态下更高。

PG对牛奶的反应性与其说依赖于乳清蛋白质，倒不如说依赖于占大部分的酪蛋白的反应性。牛奶中，大部分的酪蛋白形成直径0.05~0.3微米、平均约0.1微米的称为酪蛋白胶束的胶体粒子而分散。不仅如此，还已知热敏性高的乳清蛋白质与酪蛋白胶束(特别是覆盖酪蛋白胶束表面的κ-酪蛋白)通过加热而相互作用(非专利文献4)。

但是，非专利文献1、3及专利文献3的公开均是试剂水平的研究结果，并未提及作为乳制品原料的牛奶整体的反应性。另外，如非专利文献4所述，推测复杂的牛奶体系中的PG的反应性与乳蛋白质的单一成分的反应性不同，但迄今并没有针对牛奶中的PG的反应性的报道。

现有技术文献

专利文献

专利文献1：日本特开2000-50887号公报

专利文献2：日本特开2001-218590号公报

专利文献3：WO2002/068671

专利文献4：WO2006/075772

非专利文献

非专利文献1：Yamaguchi et al., Appl. Environ. Microbiol., 66, p.3337-3343 (2000)

非专利文献2：Yamaguchi et al., Eur. J. Biochem 268 p.1410-1421 (2001)

非专利文献3：Matsumura et al., J. Agric. Food Chem. (2001), 49, p.5999-6005

非专利文献4：ミルク総合事典　山内邦男編集　朝倉書店, p.60

非专利文献5：G.A.H De Jong et al., Journal of Food Science Vol.68, Nr.3, (2003) p.820-825。

发明内容