[发明专利]植物蛋白水解产物无效
申请号: | 201180062141.0 | 申请日: | 2011-12-21 |
公开(公告)号: | CN103269603A | 公开(公告)日: | 2013-08-28 |
发明(设计)人: | P·贝伦茨;S·拉贝;L·菲舍尔;R·G·博格;D·林克 | 申请(专利权)人: | 雀巢产品技术援助有限公司 |
主分类号: | A23J3/34 | 分类号: | A23J3/34;A23J1/14;A23L1/305 |
代理公司: | 北京市中咨律师事务所 11247 | 代理人: | 黄革生;林柏楠 |
地址: | 瑞士*** | 国省代码: | 瑞士;CH |
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摘要: | |||
搜索关键词: | 植物蛋白 水解 产物 | ||
技术领域
本发明涉及形成植物蛋白水解产物的植物蛋白水解。特别地,本发明涉及装置和该装置用于生产植物蛋白水解产物的用途。本发明还涉及用于生产植物蛋白水解产物的方法。
背景
蛋白水解产物如氨基酸和肽在食品技术中具有应用。使用的蛋白水解产物为食品提供了味道活性成分。
通过蛋白质水解生产蛋白水解产物。因此,蛋白质水解产物可包括通过蛋白质水解而获得的氨基酸和肽。
酶用于蛋白质的水解的用途是已知的方法。在分批方法中,通常将酶与蛋白质混合以形成蛋白水解产物。然而,由于不能从混合物收集,分离和再使用酶,因此在分批方法中酶的使用可以是消费高的。此外,酶的成本可以多达总原料成本的50%。因此,用于蛋白质水解的分批方法有它的缺点。
超滤(UF)是使用膜将小分子,如氨基酸和肽从蛋白水解产物的混合物分离的方法。分离的基础是分子大小排阻使得颗粒如氨基酸和肽保留在膜上,而混合物的其它组分如盐和水通过膜。因此,UF帮助了氨基酸和肽蛋白的浓缩。然而,UF有缺点并且UF的有效性强烈地依赖于操作参数和水解产物特征。操作参数可以是,例如,跨膜压、膜截断、切向流体速度以及系统的流体动力学。水解产物的特征可以是例如,pH、粘度、颗粒大小以及盐的浓度。就是说,目前的超滤技术要求处理许多因素以实现蛋白水解产物的有效分离和隔离,所述因素的处理是复杂且繁琐的。
植物蛋白是部分地不可溶于水的。植物蛋白的结构相对地大。未打算或考虑将植物蛋白扩散到固定化基质,如固定化的酶床中。因此,固定化的酶对于植物蛋白水解的有效性较差。
然而,已知固定化的蛋白酶用于从肽生产蛋白水解产物的用途。然而,由于缺乏有效性和可行性,此类系统仍然是受到阻碍的(参见例如Walsh,M.,K.,Immobilized enzyme for food applications,in Novel enzyme technology for food applications,R.Rastall,编.2007,CRC Press LLC:Boca Raton.第60-84页)。
因此,本发明的目的是提供装置和用于生产植物蛋白水解产物的方法,其至少部分地克服了上述缺点中的一个或多个的,或者至少提供了有用的备选。
发明概述
在第一方面中,本发明涉及用于生产植物蛋白水解产物的膜反应器,所述膜反应器包含:
a)底物容器,其适于将植物蛋白底物提供给酶源,
b)连续搅拌的反应器,其包含酶源;和
c)超滤组件,其包含具有分子截断的膜,其中膜适于允许植物蛋白水解产物通过而保留酶。
在本发明优选的实施方案中,膜反应器还包含:
a)第一循环回路,其能够将植物蛋白底物和酶源的混合物从连续搅拌的反应器转移到超滤组件中,并且能够使至少一些混合物返回到连续搅拌的反应器中;和
b)第二循环回路,其能够使从第一循环回路接收的混合物通过膜或越过膜循环,并且能够使至少一些混合物返回到第一循环回路。
在第二个方面,本发明涉及膜反应器用于生产用于食品的植物蛋白水解产物的用途。
在另一方面,本发明提供了用于生产在食品中使用的植物蛋白水解产物的方法,该方法包括:
a)提供植物蛋白的悬浮液,
b)将酶加入到植物蛋白的悬浮液中以形成混合物,使得发生植物蛋白水解,
c)通过超滤组件过滤所得到的混合物,所述超滤组件包含具有分子截断的膜;和
d)收集滤液,其包含用作食品的植物蛋白水解产物。
优选地,方法的步骤c)包括使混合物在连续搅拌的反应器和超滤组件之间循环,使得一些混合物从超滤组件返回到连续搅拌反应器中,且一些混合物通过膜或或越过膜循环。
在另一方面,本发明提供了通过本发明的方法可获得的植物蛋白水解产物,其中所述植物蛋白水解物是用于食品的增强味道的化合物。
附图简述
图1显示了用于开发根据本发明的一个方面的膜反应器技术的操作窗口的图示。
图2显示了使用根据本发明的一个方面的膜反应器酶促水解植物蛋白的装置图。
图3显示了在用植物蛋白测试陶瓷膜期间,在具有5纳米截断的交叉流过滤组件的膜中收集的级分中的相对酶活性[%]。
图4显示了使用1-γ-谷氨酰基-对-硝基苯胺水解测定法(T57±1℃且pH5.0±0.2)测定的谷氨酰胺酶活性的温度稳定性。
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